Actuellement, les protéines thérapeutiques représentent plus de la moitié des médicaments développés. Un marché important pour l’industrie pharmaceutique puisque ces protéines sont l’insuline, la sérum albumine humaine, les interférons et les anticorps. Un succès également dû à une utilisation prometteuse pour les maladies chroniques ou le cancer. Sauf que la production de certaines, les glycoprotéines, posaient jusqu’à présent des problèmes, qui ont été résolus grâce à une levure.


La glycosylation des protéines est une étape spécifique des cellules eucaryotes. Elle correspond à la fixation de sucres sur certains acides aminés, ce qui a pour conséquence de modifier la configuration spatiale de la protéine.

Jusqu’à présent, la production des glycoprotéines était réalisée grâce à des cellules de mammifères, et donc avec tous les inconvénients qui vont avec. (peu adaptées pour une production à large échelle, problèmes de contamination par des pathogènes)

D’où l’intérêt d’utiliser des levures. Et c’est de ce côté que ce sont penchés des chercheurs, en créant une souche recombinante de Pichia pastoris. Pour cela, ils ont réalisé une véritable prouesse technique en inactivant 4 gènes de la levure, et en introduisant 14 gènes hétérologues humains. Ainsi, ils ont réussi à prouver l’efficacité de la méthode en produisant de l’érythropoïétine, une protéine utilisée dans le traitement de l’anémie.

Cette réussite montre qu’il est possible de produire des glycoproétines complexes, et avec un avantage qu’offre la levure : la production à grande échelle.

Sources: Physorg, appliedbiosystems

ng_2000   3054   0   14/09/2006